Amilasi nel sangue normale

L'amilasi si verificherà nelle ghiandole salivari e nel pancreas. Con l'infiammazione di queste ghiandole o il blocco delle ghiandole, più amilasi viene gettata nel sangue e aumenta anche l'escrezione di amilasi da parte dei reni.

Esistono due tipi di enzimi.

  • 1 - saliva alfa-amilasi
  • 2 - alfa-amilasi pancreatica, pancreas.

Sotto l'azione del primo enzima alfa-amilasi della saliva, le prime fasi della scomposizione dell'amido e del glicogeno sono completate, per poi durare nel tratto gastrointestinale sotto l'azione del secondo enzima pancreatico dell'amilasi.

Entrambi i tipi di questo enzima sono presenti nel sangue umano. L'amilasi è necessaria per digerire i carboidrati e scompone l'amido e altri carboidrati negli alimenti. Escreto dai reni.

Un test dell'amilasi nel sangue viene utilizzato per diagnosticare malattie del pancreas, ghiandole salivari, per diagnosticare un paziente con lamentele di dolore addominale e per diagnosticare la pancreatite.

Decrittazione: norma per età Idealmente, si ritiene che più bassi siano i livelli di amilasi nel sangue, meglio è. Tuttavia, ci sono alcune norme, il cui livello eccessivo o troppo basso può indicare alcuni malfunzionamenti del pancreas o la presenza di gravi problemi di salute.

Esistono diversi indicatori per diverse fasce d'età.

Se i risultati del test aumentano l'amilasi pancreatica, ciò può indicare malattie acute esistenti del pancreas, che richiedono ulteriori esami per ottenere una diagnosi accurata e il giusto trattamento.

Amilasi pancreatica alta

Un alto livello di amilasi pancreatica indica pancreatite (di solito pancreatite acuta), nonché alcol, farmaci glucocorticoidi, contraccettivi orali, farmaci, diuretici, possibilmente patologia chirurgica acuta con peritonite;

Un basso valore di amilasi pancreatica indica un fallimento della funzione pancreatica, con pancreatite cronica e forme gravi di pancreatite acuta - un segno sfavorevole.

Aumento di amilasi

Un aumento di amilasi può essere il risultato di insufficienza renale, perforazione di un'ulcera allo stomaco o duodenale o acidosi diabetica.

L'amilasi nel sangue aumenta con le seguenti malattie:

  • pancreatite acuta,
  • talvolta pancreatite cronica;
  • cisti pancreatica;
  • blocco del dotto pancreatico (tumore, pietra, aderenze, nonché a causa di uno spasmo, ad esempio dopo l'introduzione della morfina); parotite (parotite)

Riduzione dell'amilasi

Si osserva una diminuzione dei livelli di amilasi con insufficienza della funzione pancreatica, epatite, a volte con tossicosi nelle donne in gravidanza.

Trattamento e corretta alimentazione per l'alta amilasi

In caso di malattia del pancreas, è necessario attenersi rigorosamente a una dieta. In caso di malattia del pancreas, è necessario rispettare rigorosamente una dieta. Qualsiasi lesione del pancreas è una patologia pericolosa e grave, pertanto solo un medico di istituti medici specializzati può trattarli. Egli prescriverà gli studi necessari e, sulla base dei risultati delle analisi ottenute, sarà in grado di determinare la gravità della malattia e prescrivere i farmaci necessari, prescrivere il trattamento necessario.

A casa, la dieta è di fondamentale importanza per il paziente: è urgentemente necessario escludere dal menu:

  • fritti,
  • piatti grassi e piccanti,
  • rimuovere le carni affumicate,
  • carne rossa,
  • decapaggio,
  • zuppe e brodi ricchi,
  • salse grasse e piccanti,
  • spezie e condimenti.
  • alcool,
  • tabacco,
  • caffè nero forte
  • tè,
  • bevande artificiali e acqua frizzante.

Il paziente deve garantire la pace e una corretta alimentazione dietetica a brevi intervalli e in porzioni limitate. In caso di danno al pancreas, qualsiasi iniziativa nel trattamento della malattia può causare conseguenze per la salute estremamente pericolose, poiché questo organo è molto sensibile e può rispondere negativamente al trattamento sbagliato..

È necessario attenersi rigorosamente alle prescrizioni del medico e seguire rigorosamente le sue raccomandazioni.

Possibili complicanze Complicanze

Se l'amilasi pancreatica è elevata, questo è un indicatore della disfunzione pancreatica e, di conseguenza, in assenza di un trattamento tempestivo e ben scelto, può portare allo sviluppo delle seguenti malattie e condizioni:

  • Nelle donne, la pancreatite è spesso accompagnata da una cistifellea compromessa e dallo sviluppo di calcoli biliari..
  • Una malattia progressiva può causare disturbi metabolici e lo sviluppo di anemia, carenza di vitamina, che si manifesta con un basso peso corporeo, aumento della secchezza della pelle, unghie fragili e capelli.
  • I problemi di questo organo portano allo sviluppo del diabete.
  • A causa di disturbi digestivi, il cibo è scarsamente digerito e non digerito, il che può causare grave flatulenza, dolore intestinale, diarrea e frequenti visite in bagno.

Tali problemi gravi ti fanno prestare maggiore attenzione alla tua salute e, se viene rilevata una malattia a seguito di un test, inizia immediatamente il trattamento e segui una dieta rigorosa.

Alfa amilasi: normale, nel sangue, nelle urine, elevata, ridotta

I medici prescrivono lo studio dell'alfa amilasi principalmente per la diagnosi di pancreatite. Tuttavia, questa analisi può fornire preziose informazioni nel caso di altre malattie. Che cosa mostra un aumento dell'α-amilasi nel sangue o nelle urine? Devo preoccuparmi se questo indicatore è oltre la norma e non ci sono sintomi?

Che cos'è l'α-amilasi

Questo è un enzima che si rompe e aiuta a digerire i carboidrati complessi - glicogeno e amido ("amylon" in greco - amido). È prodotto principalmente dalle ghiandole esocrine - salivari e pancreas, una piccola quantità è prodotta dalle ghiandole delle ovaie, delle tube di Falloppio e dei polmoni. La maggior parte di questo enzima si trova nei succhi digestivi: nella saliva e nella secrezione pancreatica. Ma una piccola concentrazione è presente anche nel siero del sangue, poiché le cellule di qualsiasi organo e tessuto vengono costantemente aggiornate.

Il sangue contiene due frazioni di α-amilasi:

  • pancreatico (frazione P) - 40% di amilasi totale;
  • salivare (tipo S) - 60%.

Tuttavia, lo studio delle singole frazioni di amilasi viene eseguito raramente, solo per indicazioni speciali. Molto spesso, è sufficiente determinare l'amilasi totale. In combinazione con sintomi clinici, il suo aumento conferma la diagnosi di pancreatite acuta..

Questa è l'indicazione più comune per questa analisi. L'amilasi in questo caso aumenterà proprio a causa della frazione pancreatica. La sua molecola è piccola e ben filtrata attraverso i tubuli renali, quindi, con un aumento del suo contenuto nel sangue, sarà anche aumentata nelle urine (l'alfa-amilasi nelle urine è generalmente chiamata diastasi).

Contenuto di amilasi

Gli enzimi sono proteine ​​che catalizzano la scomposizione di qualsiasi sostanza complessa. La loro attività è generalmente misurata in UI (unità internazionali). Per 1 UI di attività enzimatica, viene presa una tale quantità che catalizza la scissione di 1 μmol di sostanza in 1 minuto in condizioni standard.

Nella determinazione dell'attività dell'amilasi, l'amido è stato usato come substrato scissione e lo iodio (che è noto per colorare di colore blu) è stato usato come indicatore. Meno intenso è il colore del substrato dopo la sua interazione con il siero del test, maggiore è l'attività dell'amilasi in esso.

Oggi vengono utilizzati moderni metodi spettrofotometrici..

Gli indicatori normali dell'alfa amilasi nelle donne e negli uomini adulti non differiscono e in media 20-100 UI / L, nelle urine - 10-124 UI / L. Tuttavia, gli standard possono variare in base al laboratorio..

Nei bambini, la produzione di questo enzima è molto più bassa. L'alfa amilasi nei neonati viene prodotta in piccole quantità, con la crescita e lo sviluppo del sistema digestivo, la sua sintesi aumenta.

Alfa amilasi, normale livelli ematici per età

EtàAlfa amilasi totaleAmilasi pancreatica
neonatiFino a 8 unità / l1-3 unità / l
Bambini sotto 1 anno5-65 unità / l1-23 U / L
1 anno-70 anni25-125 unità / l8-51 unità / l
Oltre 70 anni20-160 U / L8-65 unità / l

Quando è programmato un test dell'α-amilasi?

  • Per qualsiasi dolore addominale poco chiaro, questa analisi è prescritta, principalmente per la diagnosi di pancreatite acuta (nel 75% dei casi di questa malattia, un livello elevato elevato dell'enzima si trova sia nel sangue che nelle urine).
  • Per la diagnosi di pancreatite cronica, lo studio di questo enzima è meno importante: in questo caso, l'alfa-amilasi è aumentata molto meno spesso. In più della metà dei pazienti, il suo livello rimane normale, ma se si studiano le frazioni, un eccesso di attività dell'amilasi di tipo P rispetto al tipo S sarà di grande beneficio per la diagnosi di pancreatite cronica.
  • Per chiarire la diagnosi di parotite - infiammazione delle ghiandole salivari. In questo caso, la frazione S dell'enzima verrà aumentata nel sangue.
  • Per monitorare il trattamento del cancro del pancreas.
  • Dopo operazioni nella zona pancreatoduodenale.

Cause di aumento dell'alfa amilasi nel sangue e nelle urine

Se si verificano danni alle cellule del pancreas o delle ghiandole salivari, il loro contenuto in grandi quantità inizia ad essere assorbito nel sangue e anche escreto intensamente nelle urine. La parte viene eliminata nel fegato. Con le malattie degli organi di escrezione (fegato, rene), aumenta anche il suo livello.

Le principali cause di iperamilasemia

Malattia del pancreas

  • Pancreatite acuta. L'aumento di alfa-amilasi viene determinato all'inizio dell'attacco, raggiunge un massimo dopo 4-6 ore e diminuisce gradualmente dopo 3-4 giorni. Inoltre, il livello può superare la norma di 8-10 volte.
  • Esacerbazione della pancreatite cronica. In questo caso, l'attività dell'alfa amilasi aumenta di 2-3 volte. (vedi Medicinali per pancreatite cronica).
  • Tumori, calcoli, pseudocisti nel pancreas.

Associato a malattie degli organi vicini

  • Lesione addominale.
  • Condizione dopo operazioni sugli organi della cavità addominale e spazio retroperitoneale.
  • Un attacco di colica epatica. Quando una pietra passa attraverso il dotto biliare comune, il livello dell'enzima aumenta 3-4 volte, quindi torna alla normalità dopo 48-72 ore.

Malattie accompagnate da lesioni delle ghiandole salivari

  • Parotite (parotite).
  • Parotite batterica.
  • Stomatite.
  • Nevralgia facciale.
  • Restringere il dotto delle ghiandole salivari dopo la radioterapia nella testa e nel collo.

Condizioni in cui diminuisce l'utilizzo dell'amilasi

  • Insufficienza renale: l'escrezione di amilasi da parte dei reni è disturbata, da questo si accumula nel sangue.
  • Fibrosi o cirrosi epatica con una violazione della sua funzione, poiché le cellule del fegato sono coinvolte nel metabolismo di questo enzima.
  • Malattie intestinali: processi infiammatori, ostruzione intestinale, peritonite. Come risultato di queste condizioni, l'enzima viene assorbito intensamente nel sangue..

Altre condizioni

  • Gravidanza extrauterina.
  • Carcinoma mammario.
  • Polmonite.
  • Tubercolosi.
  • Cancro ai polmoni
  • Cancro ovarico.
  • Feocromocitoma.
  • Malattie del sangue (mieloma).
  • Chetoacidosi nel diabete.
  • La macroamilasemia è una rara condizione congenita quando l'amilasi forma composti con grandi proteine ​​e quindi non può essere filtrata dai reni..
  • Intossicazione da alcol.
  • Assunzione di alcuni farmaci: glucocorticoidi, oppiacei, tetraciclina, furosemide.

Alfa amilasi inferiore

Identificare una diminuzione di questo enzima nel sangue ha un valore diagnostico inferiore rispetto a un aumento. In genere, questa situazione indica necrosi massiccia di cellule della secrezione pancreatica che producono infiammazione acuta o una diminuzione del loro numero nel processo cronico.

La riduzione dell'alfa amilasi sierica può essere un criterio aggiuntivo per la diagnosi di tali condizioni:

  • Necrosi pancreatica.
  • Pancreatite cronica con grave carenza enzimatica (nei pazienti che soffrono di questa malattia da molto tempo).
  • Epatite grave.
  • tireotossicosi.
  • Fibrosi cistica - una malattia sistemica con danno alle ghiandole endocrine.

Si osserva una diminuzione dell'amilasi con gravi ustioni, tossicosi nelle donne in gravidanza e diabete mellito. Anche il colesterolo e i trigliceridi elevati possono sottostimare l'amilasi.

Alfa amilasi

L'alfa-amilasi è un tipo speciale di enzima che viene prodotto nel tratto digestivo umano ed è responsabile del processo di scissione in singoli componenti di carboidrati complessi.

L'amilasi nel sangue appare dopo la sintesi di questa proteina nelle ghiandole salivari e nel pancreas. Questo enzima viene escreto dal corpo attraverso i reni. I livelli eccessivi di amilasi nel sangue sono spesso associati a malattie acute o croniche del pancreas, della cistifellea e dei suoi dotti.

Indicazioni per un esame del sangue biochimico per l'amilasi

Se i valori di alfa-amilasi nel sangue sono aumentati, questo può essere un segno:

  • esacerbazioni della malattia del calcoli biliari;
  • pancreatite
  • necrosi pancreatica focale;
  • migrazione di calcoli nella cistifellea e nei suoi dotti;
  • fibrosi cistica;
  • malattie delle ghiandole salivari.

Puoi scoprire i livelli ematici di alfa-amilasi dal nostro staff. Puoi donare il sangue da una vena alla biochimica e alfa amilasi generale con decrittazione a un prezzo favorevole nel nostro centro, dopo aver preso un appuntamento tramite il numero di telefono elencato sul sito.

REGOLE GENERALI PER LA PREPARAZIONE DELL'ANALISI DEL SANGUE

Per la maggior parte degli studi, si raccomanda di donare il sangue al mattino a stomaco vuoto, questo è particolarmente importante se si esegue il monitoraggio dinamico di un determinato indicatore. Mangiare può influenzare direttamente sia la concentrazione dei parametri studiati sia le proprietà fisiche del campione (aumento della torbidità - lipemia - dopo aver mangiato cibi grassi). Se necessario, puoi donare il sangue durante il giorno dopo 2-4 ore di digiuno. Si consiglia di bere 1-2 bicchieri di acqua naturale poco prima di prendere il sangue, questo aiuterà a raccogliere la quantità di sangue necessaria per lo studio, ridurre la viscosità del sangue e ridurre la probabilità di formazione di coaguli nella provetta. È necessario escludere la tensione fisica ed emotiva, fumando 30 minuti prima dello studio. Il sangue per la ricerca viene prelevato da una vena.

Amilasi totale nel siero

Amilasi: uno degli enzimi del succo digestivo, che viene secreto dalle ghiandole salivari e dal pancreas.

Diastasi, siero amilasi, alfa-amilasi, siero amilasi.

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, sier amylase, blood amylase.

Metodo colorimetrico cinetico.

Unità / L (unità per litro).

Quale biomateriale può essere utilizzato per la ricerca?

Come prepararsi allo studio?

  1. Non mangiare per 12 ore prima dello studio.
  2. Elimina lo stress fisico ed emotivo e non fumare 30 minuti prima dello studio.

Panoramica dello studio

L'amilasi è uno dei numerosi enzimi che vengono prodotti nel pancreas e fanno parte del succo pancreatico. La lipasi rompe i grassi, la proteasi rompe le proteine ​​e l'amilasi rompe i carboidrati. Dal pancreas, il succo pancreatico contenente amilasi passa attraverso il dotto pancreatico nel duodeno, dove aiuta a digerire il cibo.

Normalmente, solo una piccola quantità di amilasi circola nel flusso sanguigno (a causa del rinnovo delle cellule delle ghiandole pancreatiche e salivari) ed entra nelle urine. Se si verifica un danno al pancreas, come nella pancreatite, o se il dotto pancreatico è bloccato da una pietra o un tumore, l'amilasi inizia a penetrare nel flusso sanguigno in grandi quantità e quindi nelle urine.

Piccole quantità di amilasi si formano nelle ovaie, negli intestini, nei bronchi e nei muscoli scheletrici.

A cosa serve lo studio??

  • Diagnosticare pancreatite acuta o cronica e altre malattie che coinvolgono il pancreas nel processo patologico (insieme a un test della lipasi).
  • Per monitorare il trattamento del cancro che colpisce il pancreas.
  • Per garantire che il dotto pancreatico non venga compromesso dopo la rimozione dei calcoli biliari.

Quando è programmato uno studio?

  • Quando un paziente ha segni di patologia pancreatica:
    • intenso dolore all'addome e alla schiena ("dolore alla cintura"),
    • aumento della temperatura,
    • perdita di appetito,
    • vomito.
  • Quando si monitorano le condizioni di un paziente con malattia pancreatica e si monitora l'efficacia del suo trattamento.

Cosa significano i risultati??

Valori di riferimento: 28 - 100 U / L.

Cause di aumento dell'attività sierica totale dell'amilasi

  • Pancreatite acuta. In questa malattia, l'attività dell'amilasi può superare le 6-10 volte consentite. L'aumento di solito si verifica 2-12 ore dopo il danno al pancreas e dura 3-5 giorni. La probabilità che il dolore acuto sia causato dalla pancreatite acuta è piuttosto elevata se l'attività dell'amilasi supera 1000 U / L. Tuttavia, in alcuni pazienti con pancreatite acuta, questo indicatore a volte aumenta leggermente o addirittura rimane normale. In generale, l'attività dell'amilasi non riflette la gravità di una lesione pancreatica. Ad esempio, con la pancreatite massiva, può verificarsi la morte della maggior parte delle cellule che producono amilasi, quindi la sua attività non cambia..
  • Pancreatite cronica Nella pancreatite cronica, l'attività dell'amilasi è inizialmente moderatamente aumentata, ma poi può diminuire e tornare alla normalità man mano che il danno al pancreas peggiora. La causa principale della pancreatite cronica è l'alcolismo..
  • Lesione al pancreas.
  • Cancro al pancreas.
  • Blocco (pietra, cicatrice) del dotto pancreatico.
  • Appendicite acuta, peritonite.
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco.
  • Decompensazione del diabete - Chetoacidosi diabetica.
  • Disturbi del deflusso nelle ghiandole salivari o nei dotti salivari, ad esempio con parotite (parotite).
  • Chirurgia addominale.
  • Colecistite acuta - infiammazione della cistifellea.
  • Blocco intestinale.
  • Gravidanza del tubo interrotta.
  • Rottura di un aneurisma aortico.
  • La macroamilasemia è una rara condizione benigna quando l'amilasi si lega a grandi proteine ​​nel siero e quindi non può passare attraverso i glomeruli renali, accumulandosi nel siero del sangue.

Cause della ridotta attività sierica totale dell'amilasi

  • Declino della funzione del pancreas.
  • Epatite grave.
  • La fibrosi cistica (fibrosi cistica) del pancreas è una grave malattia ereditaria associata a danni alle ghiandole endocrine (polmoni, tratto gastrointestinale).
  • Rimozione del pancreas.

Cosa può influire sul risultato?

  • Aumenta l'attività sierica dell'amilasi:
    1. in gravidanza,
    2. durante l'assunzione di captopril, corticosteroidi, contraccettivi orali, furosemide, ibuprofene, analgesici narcotici.
  • Il colesterolo elevato può sottostimare l'attività dell'amilasi.
  • Nella pancreatite acuta, un aumento nell'amilasi è di solito accompagnato da un aumento dell'attività della lipasi..
  • L'attività dell'amilasi nei bambini nei primi due mesi di vita è bassa, sale a livello adulto entro la fine del primo anno.

Chi prescrive lo studio?

Medico generico, medico generico, gastroenterologo, chirurgo.

Esame del sangue biochimico: norme, valore e interpretazione degli indicatori negli uomini, nelle donne e nei bambini (per età). Attività enzimatica: amilasi, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipasi, pepsinogeni, ecc..

Il sito fornisce informazioni di riferimento a solo scopo informativo. La diagnosi e il trattamento delle malattie devono essere effettuati sotto la supervisione di uno specialista. Tutti i farmaci hanno controindicazioni. È richiesta la consultazione di uno specialista!

Di seguito consideriamo ciò che ogni indicatore dell'analisi biochimica del sangue dice, quali sono i suoi valori di riferimento e decodifica. In particolare, parleremo di indicatori di attività enzimatica, determinati nel quadro di questo test di laboratorio..

Alfa amilasi (amilasi)

L'alfa-amilasi (amilasi) è un enzima coinvolto nella scomposizione degli alimenti amidacei in glicogeno e glucosio. L'amilasi è prodotta dal pancreas e dalle ghiandole salivari. Inoltre, l'amilasi salivare è di tipo S e il pancreas è di tipo P, ma nel sangue sono presenti entrambi i tipi di enzima. Determinare l'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un conteggio dell'attività di entrambi i tipi di enzima. Poiché questo enzima è prodotto dal pancreas, la determinazione della sua attività nel sangue viene utilizzata per diagnosticare le malattie di questo organo (pancreatite, ecc.). Inoltre, l'attività dell'amilasi può indicare la presenza di altre gravi anomalie degli organi addominali, il cui corso porta a irritazione del pancreas (ad esempio, peritonite, appendicite acuta, ostruzione intestinale, gravidanza extrauterina). Pertanto, la determinazione dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue è un test diagnostico importante per una varietà di patologie degli organi addominali..

Di conseguenza, la determinazione dell'attività alfa-amilasi nel sangue come parte di un'analisi biochimica è prescritta nei seguenti casi:

  • Sospetto o patologia del pancreas precedentemente identificata (pancreatite, tumori);
  • colelitiasi;
  • Parotite (malattia delle ghiandole salivari);
  • Dolore addominale acuto o trauma all'addome;
  • Qualsiasi patologia del tratto digestivo;
  • Sospetto o fibrosi cistica precedentemente rilevata.

Normalmente l'attività dell'amilasi nel sangue negli uomini e nelle donne adulti, così come nei bambini di età superiore a 1 anno, è compresa tra 25 e 125 U / l (16-30 mcc / l). Nei bambini del primo anno di vita, la normale attività dell'enzima nel sangue varia da 5 a 65 U / L, a causa del basso livello di produzione di amilasi a causa della piccola quantità di cibo amidaceo nella dieta di un bambino.

Un aumento dell'attività dell'alfa-amilasi nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite (acuta, cronica, reattiva);
  • Cisti o tumore del pancreas;
  • Blocco del dotto pancreatico (ad es. Pietra, commissioni, ecc.);
  • macroamilasemia
  • Infiammazione o danno alle ghiandole salivari (ad esempio, con la parotite);
  • Peritonite acuta o appendicite;
  • Perforazione (perforazione) di un organo cavo (ad es. Stomaco, intestino);
  • Diabete mellito (durante la chetoacidosi);
  • Malattie del tratto biliare (colecistite, malattia del calcoli biliari);
  • Insufficienza renale;
  • Gravidanza extrauterina;
  • Malattie dell'apparato digerente (ad esempio ulcera allo stomaco o duodeno, ostruzione intestinale, infarto intestinale);
  • Trombosi dei vasi del mesentere dell'intestino;
  • Rottura di un aneurisma aortico;
  • Chirurgia o lesione agli organi addominali;
  • Neoplasie maligne.

Una diminuzione dell'attività alfa-amilasi nel sangue (valori vicini allo zero) può indicare le seguenti malattie:
  • Insufficienza pancreatica;
  • Fibrosi cistica;
  • Le conseguenze della rimozione del pancreas;
  • Epatite acuta o cronica;
  • Necrosi pancreatica (morte e decadimento del pancreas nella fase finale);
  • Tireotossicosi (un alto livello dell'ormone tiroideo nel corpo);
  • Tossicosi delle donne in gravidanza.

Alanina aminotransferasi (AlAT)

L'alanina aminotransferasi (AlAT) è un enzima che trasferisce l'amminoacido alanina da una proteina all'altra. Di conseguenza, questo enzima svolge un ruolo chiave nella sintesi proteica, nel metabolismo degli aminoacidi e nella produzione di energia da parte delle cellule. AlAT agisce all'interno delle cellule, quindi normalmente il suo contenuto e la sua attività sono più alti nei tessuti e negli organi e nel sangue, rispettivamente, più bassi. Quando l'attività di AlAT nel sangue aumenta, questo indica un danno agli organi e ai tessuti e il rilascio dell'enzima da essi nella circolazione sistemica. E poiché si osserva la più alta attività di ALAT nelle cellule del miocardio, del fegato e dei muscoli scheletrici, un aumento dell'enzima attivo nel sangue indica un danno proprio a questi tessuti indicati.

L'attività più pronunciata di AlAT nel sangue aumenta con danni alle cellule del fegato (ad esempio, nell'epatite tossica acuta e virale). Inoltre, l'attività dell'enzima aumenta anche prima dello sviluppo dell'ittero e di altri segni clinici di epatite. Un aumento leggermente minore dell'attività enzimatica si osserva in ustioni, infarto del miocardio, pancreatite acuta e patologie epatiche croniche (tumore, colangite, epatite cronica, ecc.).

Dato il ruolo e gli organi in cui AlAT lavora, le seguenti condizioni e malattie sono un'indicazione per determinare l'attività di un enzima nel sangue:

  • Qualsiasi malattia del fegato (epatite, tumori, colestasi, cirrosi, avvelenamento);
  • Sospetto di infarto miocardico acuto;
  • Patologia muscolare;
  • Monitorare lo stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influenzano negativamente questo organo;
  • Esami preventivi;
  • Esame di potenziali donatori e organi di sangue;
  • Screening per le persone che potrebbero aver contratto l'epatite a causa dell'esposizione all'epatite virale.

Normalmente, l'attività di AlAT nel sangue nelle donne adulte (oltre 18 anni) dovrebbe essere inferiore a 31 unità / litro e negli uomini - meno di 41 unità / litro. Nei bambini di età inferiore a un anno, l'attività normale di AlAT è inferiore a 54 U / l, 1–3 anni - meno di 33 U / d, 3–6 anni –– meno di 29 U / l, 6–12 anni –– meno di 39 U / l. Nelle adolescenti di età compresa tra 12 e 17 anni, l'attività normale di AlAT è inferiore a 24 unità / litro e nei ragazzi di 12-17 anni - meno di 27 unità / litro. Nei ragazzi e ragazze di età superiore ai 17 anni, l'attività di AlAT è normalmente la stessa degli uomini e delle donne adulti.

Un aumento dell'attività ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie epatiche acute o croniche (epatite, cirrosi, epatosi grassa, gonfiore o metastasi epatiche, danno epatico alcolico, ecc.);
  • Ittero ostruttivo (blocco del dotto biliare con una pietra, tumore, ecc.);
  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Distrofia miocardica;
  • Colpo di calore o bruciore di malattia;
  • Shock;
  • L'ipossia;
  • Trauma o necrosi (morte) dei muscoli di qualsiasi localizzazione;
  • miosite;
  • miopatia
  • Anemia emolitica di qualsiasi origine;
  • Insufficienza renale;
  • preeclampsia;
  • Filariosi;
  • Assunzione di farmaci tossici per il fegato.

Un aumento dell'attività ALAT nel sangue può indicare le seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Le fasi terminali dell'insufficienza epatica;
  • Danno epatico esteso (necrosi o cirrosi della maggior parte dell'organo);
  • Ittero ostruttivo.

Aspartate aminotransferase (AsAT)

L'aspartato aminotransferasi (AsAT) è un enzima che fornisce una reazione di trasferimento di gruppi amminici tra aspartato e alfa-chetoglutarato per formare acido ossaloacetico e glutammato. Di conseguenza, AsAT svolge un ruolo chiave nella sintesi e nella scomposizione degli aminoacidi, nonché nella generazione di energia nelle cellule..

AsAT, come AlAT, è un enzima intracellulare, poiché funziona principalmente all'interno delle cellule e non nel sangue. Di conseguenza, la concentrazione di AcAT è normale nei tessuti più alti che nel sangue. L'attività più elevata dell'enzima si osserva nelle cellule del miocardio, nei muscoli, nel fegato, nel pancreas, nel cervello, nei reni, nei polmoni, nonché nei globuli bianchi e nei globuli rossi. Quando l'attività di AsAT aumenta nel sangue, questo indica il rilascio dell'enzima dalle cellule nella circolazione sistemica, che si verifica quando gli organi con una grande quantità di AsAT sono danneggiati. Cioè, l'attività di AsAT nel sangue aumenta bruscamente con malattie del fegato, pancreatite acuta, danni muscolari, infarto del miocardio.

La determinazione dell'attività di AsAT nel sangue è indicata per le seguenti condizioni o malattie:

  • Malattia del fegato
  • Diagnosi di infarto miocardico acuto e altre patologie del muscolo cardiaco;
  • Malattie dei muscoli del corpo (miosite, ecc.);
  • Esami preventivi;
  • Esame di potenziali donatori e organi di sangue;
  • Esame di persone a contatto con pazienti con epatite virale;
  • Monitoraggio dello stato del fegato durante l'assunzione di farmaci che influenzano negativamente l'organo.

Normalmente, l'attività di AsAT nei maschi adulti è inferiore a 47 U / L e nelle donne inferiore a 31 U / L. L'attività di AsAT nei bambini varia normalmente a seconda dell'età:
  • Bambini di età inferiore a 83 unità / litro;
  • Bambini da 1 a 3 anni - meno di 48 unità / l;
  • Bambini da 3 a 6 anni - meno di 36 unità / l;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 47 unità / l;
  • Bambini 12-17 anni: ragazzi - meno di 29 unità / litro, ragazze - meno di 25 unità / litro;
  • Adolescenti di età superiore ai 17 anni - come nelle donne e negli uomini adulti.

Un aumento dell'attività di AcAT nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta, cardiopatia reumatica;
  • Shock cardiogeno o tossico;
  • Trombosi polmonare;
  • Insufficienza cardiaca;
  • Malattie muscolari scheletriche (miosite, miopatia, polimialgia);
  • Distruzione di un gran numero di muscoli (ad esempio, lesioni estese, ustioni, necrosi);
  • Alta attività fisica;
  • Colpo di calore;
  • Malattie del fegato (epatite, colestasi, cancro e metastasi epatiche, ecc.);
  • Pancreatite
  • Consumo di alcool;
  • Insufficienza renale;
  • Neoplasie maligne;
  • Anemia emolitica;
  • Grande talassemia;
  • Malattie infettive durante le quali i muscoli scheletrici, i muscoli cardiaci, i polmoni, il fegato, i globuli rossi, i globuli bianchi (ad esempio setticemia, mononucleosi infettiva, herpes, tubercolosi polmonare, febbre tifoide) sono danneggiati;
  • Condizione dopo chirurgia cardiaca o angiocardiografia;
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei nel sangue);
  • Blocco intestinale;
  • Acidosi lattica;
  • Legionellosi;
  • Ipertermia maligna (febbre);
  • Infarto renale;
  • Ictus (emorragico o ischemico);
  • Avvelenamento da funghi velenosi;
  • Assunzione di farmaci che influenzano negativamente il fegato.

Si osserva una diminuzione dell'attività di AcAT nel sangue nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Carenza di vitamina B.6;
  • Grave e grave danno al fegato (ad esempio rottura del fegato, necrosi di gran parte del fegato, ecc.);
  • Lo stadio finale dell'insufficienza epatica.

Gamma glutamil transferasi (GGT)

La gamma-glutamiltransferasi (GGT) è anche chiamata gamma-glutamiltranspeptidasi (GGTP) ed è un enzima che trasferisce l'amminoacido gamma-glutamile da una molecola proteica a un'altra. Questo enzima si trova nella maggior quantità nelle membrane delle cellule con capacità secretoria o di assorbimento, ad esempio nelle cellule epiteliali del tratto biliare, tubuli epatici, tubuli renali, dotti escretori del pancreas, bordo a spazzola dell'intestino tenue, ecc. Di conseguenza, questo enzima è più attivo nei reni, nel fegato, nel pancreas, nel margine dell'intestino tenue..

La GGT è un enzima intracellulare, quindi normalmente nel sangue la sua attività è bassa. E quando l'attività di GGT aumenta nel sangue, questo indica un danno alle cellule che sono ricche di questo enzima. Cioè, l'aumento dell'attività di GGT nel sangue è caratteristico di qualsiasi malattia del fegato con danni alle sue cellule (incluso quando si beve alcol o si assumono farmaci). Inoltre, questo enzima è molto specifico per il danno epatico, ovvero un aumento della sua attività nel sangue consente di determinare con precisione il danno a questo particolare organo, specialmente quando altri test possono essere interpretati in modo ambiguo. Ad esempio, se c'è un aumento dell'attività di AsAT e fosfatasi alcalina, questo può essere innescato dalla patologia non solo del fegato, ma anche del cuore, dei muscoli o delle ossa. In questo caso, la determinazione dell'attività della GGT consentirà di identificare l'organo malato, poiché se la sua attività viene aumentata, gli alti valori di AsAT e fosfatasi alcalina sono causati da danni al fegato. E se l'attività di GGT è normale, allora l'alta attività di AsAT e fosfatasi alcalina è dovuta alla patologia dei muscoli o delle ossa. Ecco perché la determinazione dell'attività della GGT è un test diagnostico importante per la rilevazione di patologie o danni al fegato..

La determinazione dell'attività GGT è indicata per le seguenti malattie e condizioni:

  • Diagnosi e monitoraggio delle patologie epatiche e delle vie biliari;
  • Monitoraggio dell'efficacia della terapia per l'alcolismo;
  • Identificazione di metastasi nel fegato con tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Valutazione del decorso del cancro della prostata, del pancreas e dell'epatoma;
  • Valutazione del fegato durante l'assunzione di farmaci che influenzano negativamente l'organo.

Normalmente, l'attività della GGT nel sangue nelle donne adulte è inferiore a 36 unità / ml e negli uomini - meno di 61 unità / ml. La normale attività GGT sierica nei bambini dipende dall'età ed è la seguente:
  • Neonati fino a 6 mesi - meno di 204 unità / ml;
  • Bambini da 6 a 12 mesi - meno di 34 unità / ml;
  • Bambini da 1 a 3 anni - meno di 18 unità / ml;
  • Bambini da 3 a 6 anni - meno di 23 unità / ml;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 17 unità / ml;
  • Adolescenti di età compresa tra 12 e 17 anni: ragazzi - meno di 45 unità / ml, ragazze - meno di 33 unità / ml;
  • Adolescenti di età compresa tra 17 e 18 anni - come adulti.

Nel valutare l'attività della GGT nel sangue, bisogna ricordare che l'attività dell'enzima è maggiore, maggiore è il peso corporeo di una persona. Nelle donne in gravidanza, l'attività di GGT è ridotta nelle prime settimane di gravidanza.

Un aumento dell'attività della GGT può essere osservato nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Qualsiasi malattia del fegato e delle vie biliari (epatite, danno epatico tossico, colangite, calcoli biliari, tumori e metastasi epatiche);
  • Mononucleosi infettiva;
  • Pancreatite (acuta e cronica);
  • Tumori del pancreas, prostata;
  • Esacerbazione di glomerulonefrite e pielonefrite;
  • L'uso di bevande alcoliche;
  • Droghe tossiche per il fegato.

Fosfatasi acida (CF)

La fosfatasi acida (CF) è un enzima coinvolto nel metabolismo dell'acido fosforico. È prodotto in quasi tutti i tessuti, ma l'attività più elevata dell'enzima si nota nella ghiandola prostatica, nel fegato, nelle piastrine e nei globuli rossi. Normalmente, l'attività della fosfatasi acida è bassa nel sangue, poiché l'enzima si trova nelle cellule. Di conseguenza, si osserva un aumento dell'attività enzimatica durante la distruzione di cellule ricche e il rilascio di fosfatasi nella circolazione sistemica. Negli uomini, metà della fosfatasi acida rilevata nel sangue viene prodotta dalla ghiandola prostatica. E nelle donne, la fosfatasi acida nel sangue appare dal fegato, dai globuli rossi e dalle piastrine. Ciò significa che l'attività dell'enzima può rilevare patologie della ghiandola prostatica negli uomini, nonché patologia del sistema sanguigno (trombocitopenia, malattia emolitica, tromboembolia, mieloma, morbo di Paget, malattia di Gaucher, malattia di Nimann-Peak, ecc.) In entrambi i sessi..

La determinazione dell'attività dell'acido fosfatasi è indicata per sospette malattie della prostata negli uomini e patologie epatiche o renali in entrambi i sessi.

Gli uomini dovrebbero ricordare che un esame del sangue per l'attività dell'acido fosfatasi deve essere effettuato almeno 2 giorni (preferibilmente da 6 a 7 giorni) dopo aver subito qualsiasi manipolazione che coinvolga la ghiandola prostatica (ad esempio, massaggio prostatico, ultrasuoni transrettali, biopsia, ecc.). Inoltre, i rappresentanti di entrambi i sessi devono anche essere consapevoli del fatto che un'analisi dell'attività della fosfatasi acida viene eseguita non prima di due giorni dopo gli esami strumentali della vescica e dell'intestino (cistoscopia, sigmoidoscopia, colonscopia, esame delle dita dell'ampolla rettale, ecc.).

Normalmente, l'attività della fosfatasi acida nel sangue negli uomini è 0 - 6,5 U / L e nelle donne - 0 - 5,5 U / L.

Un aumento dell'attività della fosfatasi acida nel sangue si nota nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Malattie della ghiandola prostatica negli uomini (carcinoma prostatico, adenoma prostatico, prostatite);
  • Malattia di Paget;
  • Malattia di Gaucher
  • Malattia di Nimann-Peak;
  • Mieloma;
  • tromboembolismo;
  • Malattia emolitica;
  • Trombocitopenia dovuta alla distruzione piastrinica;
  • L'osteoporosi;
  • Malattie del sistema reticoloendoteliale;
  • Patologia del fegato e delle vie biliari;
  • Metastasi ossee in tumori maligni di varia localizzazione;
  • Procedure diagnostiche eseguite sugli organi del sistema genito-urinario durante i 2-7 giorni precedenti (esame digitale rettale, raccolta della secrezione prostatica, colonscopia, cistoscopia, ecc.).

Creatina Fosfochinasi (CPK)

La creatina fosfochinasi (KFK) è anche chiamata creatina chinasi (KK). Questo enzima catalizza il processo di scissione di un residuo di acido fosforico dall'ATP (acido adenosintrifosforico) con la formazione di ADP (adenosina acido difosforico) e creatina fosfato. La creatina fosfato è importante per il normale flusso del metabolismo, nonché per la contrazione muscolare e il rilassamento. La creatina fosfochinasi si trova in quasi tutti gli organi e tessuti, ma la maggior parte di questo enzima si trova nei muscoli e nel miocardio. Una quantità minima di creatina fosfochinasi si trova nel cervello, nella tiroide, nell'utero e nei polmoni.

Normalmente, una piccola quantità di creatina chinasi è contenuta nel sangue e la sua attività può aumentare con danni ai muscoli, al miocardio o al cervello. La creatinchinasi è disponibile in tre versioni: KK-MM, KK-MV e KK-VV, con KK-MM che è una sottospecie dell'enzima dai muscoli, KK-MV è una sottospecie del miocardio e KK-MV è una sottospecie del cervello. Normalmente, nel sangue il 95% della creatinchinasi è la sottospecie KK-MM e le sottospecie KK-MV e KK-VV sono determinate in tracce. Attualmente, la determinazione dell'attività della creatinchinasi nel sangue comporta una valutazione dell'attività di tutte e tre le sottospecie.

Le indicazioni per determinare l'attività di CPK nel sangue sono le seguenti condizioni:

  • Malattie acute e croniche del sistema cardiovascolare (infarto miocardico acuto);
  • Malattie muscolari (miopatia, miodistrofia, ecc.);
  • Malattie del sistema nervoso centrale;
  • Malattia tiroidea (ipotiroidismo);
  • lesioni
  • Tumori maligni di qualsiasi localizzazione.

Normalmente, l'attività della creatinfosfochinasi nel sangue negli uomini adulti è inferiore a 190 U / le nelle donne - meno di 167 U / l. Nei bambini, l'attività dell'enzima assume normalmente i seguenti valori, a seconda dell'età:
  • I primi cinque giorni di vita - fino a 650 U / L;
  • 5 giorni - 6 mesi - 0 - 295 unità / l;
  • 6 mesi - 3 anni - meno di 220 unità / l;
  • 3-6 anni - meno di 150 unità / l;
  • 6 - 12 anni: ragazzi - meno di 245 unità / litro e ragazze - meno di 155 unità / litro;
  • 12 - 17 anni: ragazzi - meno di 270 unità / litro, ragazze - meno di 125 unità / litro;
  • Oltre 17 - come gli adulti.

Un aumento dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Malattie cardiache croniche (distrofia miocardica, aritmia, angina instabile, insufficienza cardiaca congestizia);
  • Trauma o chirurgia sul cuore e altri organi;
  • Danno cerebrale acuto;
  • Coma;
  • Danno muscolare scheletrico (lesioni estese, ustioni, necrosi, scosse elettriche);
  • Malattie muscolari (miosite, polimialgia, dermatomiosite, polimiosite, miodistrofia, ecc.);
  • Ipotiroidismo (bassi livelli di ormoni tiroidei);
  • Iniezioni endovenose e intramuscolari;
  • Malattia mentale (schizofrenia, epilessia);
  • Embolia polmonare;
  • Contrazioni muscolari forti (parto, crampi, crampi);
  • Tetano;
  • Alta attività fisica;
  • Fame;
  • Disidratazione (disidratazione del corpo sullo sfondo di vomito, diarrea, sudorazione profusa, ecc.);
  • Ipotermia prolungata o surriscaldamento;
  • Tumori maligni della vescica, dell'intestino, del seno, dell'intestino, dell'utero, dei polmoni, della prostata, del fegato.

Si osserva una diminuzione dell'attività della creatinfosfochinasi nel sangue con le seguenti malattie e condizioni:
  • Lunga permanenza in uno stato sedentario (mancanza di esercizio fisico);
  • Massa muscolare magra.

Creatina fosfochinasi, subunità di MV (KFK-MV)

La sottospecie di creatinchinasi KFK-MV si trova esclusivamente nel miocardio, nel sangue è normalmente molto piccola. Un aumento dell'attività del CPK-MB nel sangue si osserva con la distruzione delle cellule del muscolo cardiaco, cioè con l'infarto del miocardio. L'aumentata attività dell'enzima viene registrata dopo 4-8 ore dopo un infarto, raggiunge un massimo dopo 12-24 ore e il 3 ° giorno durante il normale corso del processo di recupero del muscolo cardiaco, l'attività di CPK-MV ritorna normale. Ecco perché la determinazione dell'attività di KFK-MV viene utilizzata per la diagnosi di infarto del miocardio e il successivo monitoraggio dei processi di recupero nel muscolo cardiaco. Dato il ruolo e la posizione di KFK-MV, la determinazione dell'attività di questo enzima è mostrata solo per la diagnosi di infarto del miocardio e per distinguere questa malattia da un infarto di un polmone o da un grave attacco di angina pectoris.

Normalmente, l'attività di KFK-MV nel sangue di uomini e donne adulti, nonché dei bambini, è inferiore a 24 unità / l.

Un aumento dell'attività KFK-MV si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Infarto miocardico acuto;
  • Miocardite acuta;
  • Danno miocardico tossico a causa di avvelenamento o una malattia infettiva;
  • Condizioni dopo infortuni, operazioni e procedure diagnostiche sul cuore;
  • Malattie cardiache croniche (distrofia miocardica, insufficienza cardiaca congestizia, aritmia);
  • Embolia polmonare;
  • Malattie e lesioni dei muscoli scheletrici (miosite, dermatomiosite, distrofia, trauma, chirurgia, ustioni);
  • Shock;
  • sindrome di Reye.

Lattato deidrogenasi (LDH)

La lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima che fornisce la reazione della conversione del lattato in piruvato ed è quindi molto importante per la produzione di energia da parte delle cellule. L'LDH si trova nel sangue normale e nelle cellule di quasi tutti gli organi, ma la maggior parte dell'enzima è fissata nel fegato, nei muscoli, nel miocardio, nei globuli rossi, nei globuli bianchi, nei reni, nei polmoni, nel tessuto linfoide e nelle piastrine. Un aumento dell'attività LDH è di solito osservato con la distruzione delle cellule in cui è contenuto in grandi quantità. Quindi, un'elevata attività enzimatica è caratteristica del danno al miocardio (miocardite, infarti, aritmie), fegato (epatite, ecc.), Reni, globuli rossi.

Di conseguenza, le seguenti condizioni o malattie sono indicazioni per determinare l'attività di LDH nel sangue:

  • Malattie del fegato e delle vie biliari;
  • Danno miocardico (miocardite, infarto del miocardio);
  • Anemia emolitica;
  • miopatia
  • Neoplasie maligne di vari organi;
  • Embolia polmonare.

Normalmente, l'attività di LDH nel sangue di uomini e donne adulti è di 125 - 220 Unità / L (quando si usano alcuni set di reagenti, la norma può essere 140 - 350 Unità / L). Nei bambini, la normale attività dell'enzima nel sangue varia a seconda dell'età ed è la seguente:
  • Bambini di età inferiore a 450 unità / litro;
  • Bambini da 1 a 3 anni - meno di 344 unità / litro;
  • Bambini da 3 a 6 anni - meno di 315 unità / litro;
  • Bambini da 6 a 12 anni - meno di 330 unità / l;
  • Adolescenti di età compresa tra 12 e 17 anni - meno di 280 unità / l;
  • Adolescenti di età compresa tra 17 e 18 anni - come adulti.

Un aumento dell'attività LDH nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Periodo di gravidanza;
  • Neonati fino a 10 giorni di vita;
  • Intensa attività fisica;
  • Malattie del fegato (epatite, cirrosi, ittero a causa del blocco dei dotti biliari);
  • Infarto miocardico;
  • Embolia o infarto polmonare;
  • Malattie del sistema sanguigno (leucemia acuta, anemia);
  • Malattie e danni muscolari (trauma, atrofia, miosite, miodistrofia, ecc.);
  • Malattia renale (glomerulonefrite, pielonefrite, infarto renale);
  • Pancreatite acuta;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da morte cellulare massiccia (shock, emolisi, ustioni, ipotossia, grave ipotermia, ecc.);
  • Tumori maligni di varia localizzazione;
  • Assunzione di droghe tossiche per il fegato (caffeina, ormoni steroidei, antibiotici cefalosporinici, ecc.), Bere alcolici.

Si osserva una diminuzione dell'attività LDH nel sangue con una malattia genetica o una completa assenza di subunità enzimatiche.

lipasi

La lipasi è un enzima che fornisce la reazione della scissione dei trigliceridi in glicerolo e acidi grassi. Cioè, la lipasi è importante per la normale digestione dei grassi che entrano nel corpo con il cibo. L'enzima è prodotto da numerosi organi e tessuti, ma la parte del leone della lipasi che circola nel sangue proviene dal pancreas. Dopo la produzione nel pancreas, la lipasi entra nel duodeno e nell'intestino tenue, dove scompone i grassi dal cibo. Inoltre, a causa delle sue piccole dimensioni, la lipasi passa attraverso la parete intestinale nei vasi sanguigni e circola nel flusso sanguigno, dove continua a scomporre i grassi in componenti che vengono assorbiti dalle cellule..

Un aumento dell'attività della lipasi nel sangue è spesso causato dalla distruzione delle cellule pancreatiche e dal rilascio di una grande quantità di enzima nel flusso sanguigno. Ecco perché la determinazione dell'attività della lipasi svolge un ruolo molto importante nella diagnosi di pancreatite o blocco dei dotti pancreatici da parte di tumore, calcoli, cisti, ecc. Inoltre, si può osservare un'alta attività della lipasi nel sangue nelle malattie renali, quando l'enzima viene trattenuto nel flusso sanguigno..

Pertanto, è ovvio che le seguenti condizioni e malattie sono indicazioni per determinare l'attività della lipasi nel sangue:

  • Sospetto di acuta o esacerbazione di pancreatite cronica;
  • Pancreatite cronica;
  • colelitiasi;
  • Colecistite acuta;
  • Insufficienza renale acuta o cronica;
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Cirrosi epatica;
  • Lesioni addominali;
  • Alcolismo.

Normalmente, l'attività della lipasi nel sangue negli adulti è di 8 - 78 unità / litro e nei bambini - 3 - 57 unità / litro. Quando si determina l'attività della lipasi con altri set di reagenti, il valore normale dell'indicatore è inferiore a 190 U / L negli adulti e inferiore a 130 U / L nei bambini.

Un aumento dell'attività della lipasi si nota nelle seguenti malattie e condizioni:

  • Pancreatite acuta o cronica;
  • Cancro, cisti o pseudocisti del pancreas;
  • Alcolismo;
  • Colica biliare;
  • Colestasi intraepatica;
  • Malattie croniche della cistifellea;
  • Strangolamento intestinale o infarto;
  • Malattie metaboliche (diabete, gotta, obesità);
  • Insufficienza renale acuta o cronica;
  • Perforazione (perforazione) di un'ulcera allo stomaco;
  • Ostruzione dell'intestino tenue;
  • Peritonite;
  • Parotite che si verificano con danni al pancreas;
  • Assunzione di farmaci che causano lo spasmo dello sfintere di Oddi (morfina, indometacina, eparina, barbiturici, ecc.).

Una diminuzione dell'attività della lipasi si nota nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Tumori maligni di varia localizzazione (eccetto carcinoma pancreatico);
  • Trigliceridi in eccesso nel sangue a causa di malnutrizione o iperlipidemia ereditaria.

Pepsinogenes I e II

I pepsinogeni I e II sono i precursori della principale pepsina dell'enzima gastrico. Sono prodotti dalle cellule dello stomaco. Parte del pepsinogeno dallo stomaco entra nella circolazione sistemica, dove la loro concentrazione può essere determinata con vari metodi biochimici. Nello stomaco, i pepsinogeni sotto l'influenza dell'acido cloridrico vengono convertiti nell'enzima pepsina, che scompone le proteine ​​che vengono con il cibo. Di conseguenza, la concentrazione di pepsinogeni nel sangue consente di ottenere informazioni sullo stato della funzione secretoria dello stomaco e di identificare il tipo di gastrite (atrofica, iperacida).

Il pepsinogeno I è sintetizzato dalle cellule del fondo e del corpo dello stomaco e il pepsinogeno II è sintetizzato dalle cellule di tutte le parti dello stomaco e della parte superiore del duodeno. Pertanto, la determinazione della concentrazione di pepsinogeno I consente di valutare le condizioni del corpo e del fondo dello stomaco e il pepsinogeno II - tutte le sezioni dello stomaco.

Quando la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue viene ridotta, ciò indica la morte delle principali cellule del corpo e del fondo dello stomaco, che producono questo precursore della pepsina. Di conseguenza, un basso livello di pepsinogeno I può indicare gastrite atrofica. Inoltre, sullo sfondo della gastrite atrofica, il livello di pepsinogeno II per lungo tempo può rimanere entro limiti normali. Quando aumenta la concentrazione di pepsinogeno I nel sangue, ciò indica un'elevata attività delle principali cellule del fondo e del corpo dello stomaco e, quindi, gastrite con elevata acidità. Un alto livello di pepsinogeno II nel sangue indica un alto rischio di ulcera gastrica, poiché indica che le cellule secernenti troppo attivamente producono non solo precursori enzimatici, ma anche acido cloridrico.

Per la pratica clinica, il calcolo del rapporto tra pepsinogen I / pepsinogen II è di grande importanza, poiché questo coefficiente consente di identificare la gastrite atrofica e un alto rischio di sviluppare ulcere e cancro allo stomaco. Quindi, con un valore di coefficiente inferiore a 2,5, stiamo parlando di gastrite atrofica e di un alto rischio di cancro gastrico. E con un rapporto di oltre 2,5 - circa un alto rischio di ulcere allo stomaco. Inoltre, il rapporto tra le concentrazioni di pepsinogeno nel sangue consente di distinguere i disturbi digestivi funzionali (ad esempio, sullo sfondo di stress, malnutrizione, ecc.) Da veri e propri cambiamenti organici nello stomaco. Pertanto, attualmente, determinare l'attività dei pepsinogeni con il calcolo del loro rapporto è un'alternativa alla gastroscopia per quelle persone che per qualche motivo non possono superare questi esami.

La determinazione dell'attività pepsinogena I e II è mostrata nei seguenti casi:

  • Valutazione dello stato della mucosa gastrica nelle persone che soffrono di gastrite atrofica;
  • Identificazione di gastrite atrofica progressiva con un alto rischio di sviluppare il cancro allo stomaco;
  • Identificazione di ulcera allo stomaco e ulcera duodenale;
  • Rilevazione di cancro allo stomaco;
  • Monitoraggio dell'efficacia del trattamento della gastrite e delle ulcere allo stomaco.

Normalmente, l'attività di ciascun pepsinogeno (I e II) è compresa tra 4 e 22 μg / l.

Un aumento del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue si osserva nei seguenti casi:

  • Gastrite acuta e cronica;
  • Sindrome di Zollinger-Ellison;
  • Ulcera duodenale;
  • Qualsiasi condizione in cui la concentrazione di acido cloridrico nel succo gastrico è aumentata (solo per pepsinogeno I).

Nei seguenti casi si osserva una diminuzione del contenuto di ciascun pepsinogeno (I e II) nel sangue:
  • Gastrite atrofica progressiva;
  • Carcinoma (cancro) dello stomaco;
  • Morbo di Addison;
  • Anemia perniciosa (solo per pepsinogeno I), che è anche chiamata malattia di Addison-Birmer;
  • Myxedema;
  • Condizione dopo resezione (rimozione) dello stomaco.

Colinesterasi (CE)

Con lo stesso nome "colinesterasi" di solito significa due enzimi: vera colinesterasi e pseudocolinesterasi. Entrambi gli enzimi sono in grado di scindere l'acetilcolina, che è un mediatore nei composti nervosi. La vera colinesterasi è coinvolta nella trasmissione di un impulso nervoso ed è presente in grandi quantità nei tessuti cerebrali, nelle terminazioni nervose, nei polmoni, nella milza e nei globuli rossi. La pseudocolinesterasi riflette la capacità del fegato di sintetizzare le proteine ​​e riflette l'attività funzionale di questo organo.

Entrambe le colinesterasi sono presenti nel siero del sangue e quindi viene determinata l'attività totale di entrambi gli enzimi. Di conseguenza, la determinazione dell'attività della colinesterasi nel sangue viene utilizzata per identificare i pazienti in cui i miorilassanti (farmaci, miorilassanti) hanno un effetto a lungo termine, che è importante nella pratica di un anestesista per calcolare il corretto dosaggio dei farmaci e prevenire lo shock colinergico. Inoltre, l'attività dell'enzima è determinata per rilevare l'avvelenamento da composti organofosforici (molti pesticidi agricoli, erbicidi) e carbammati, in cui l'attività della colinesterasi diminuisce. Inoltre, in assenza di una minaccia di avvelenamento e interventi chirurgici programmati, viene determinata l'attività della colinesterasi per valutare lo stato funzionale del fegato.

Le indicazioni per determinare l'attività della colinesterasi sono le seguenti condizioni:

  • Diagnosi e valutazione dell'efficacia del trattamento di qualsiasi malattia epatica;
  • Rilevamento di avvelenamento da composti organofosforici (insetticidi);
  • Determinazione del rischio di complicanze durante le operazioni pianificate con l'uso di miorilassanti.

Normalmente, l'attività della colinesterasi nel sangue negli adulti è di 3.700 - 13.200 U / L quando si utilizza la butirrilcolina come substrato. Nei bambini dalla nascita ai sei mesi, l'attività enzimatica è molto bassa, dai 6 mesi ai 5 anni - 4900 - 19800 U / L, dai 6 ai 12 anni - 4200 - 16300 U / L, e dai 12 anni - come negli adulti.

Un aumento dell'attività della colinesterasi si osserva nelle seguenti condizioni e malattie:

  • Iperlipoproteinemia di tipo IV;
  • Nefrosi o sindrome nefrosica;
  • Obesità;
  • Diabete mellito di tipo II;
  • Tumori delle ghiandole mammarie nelle donne;
  • Ulcera allo stomaco;
  • Asma bronchiale;
  • Enteropatia essudativa;
  • Malattia mentale (psicosi maniaco-depressiva, nevrosi depressiva);
  • Alcolismo;
  • Prime settimane di gravidanza.

Si osserva una diminuzione dell'attività della colinesterasi nelle seguenti condizioni e malattie:
  • Varianti geneticamente determinate dell'attività della colinesterasi;
  • Avvelenamento da organofosfati (insetticidi, ecc.);
  • Epatite;
  • Cirrosi epatica;
  • Fegato congestizio sullo sfondo dell'insufficienza cardiaca;
  • Metastasi epatiche nel fegato;
  • Amebiasi epatica;
  • Malattie del tratto biliare (colangite, colecistite);
  • Infezioni acute;
  • Embolia polmonare;
  • Malattie muscolari scheletriche (dermatomiosite, distrofia);
  • Condizioni dopo chirurgia e plasmaferesi;
  • Malattia renale cronica;
  • Gravidanza avanzata;
  • Qualsiasi condizione accompagnata da una diminuzione del livello di albumina nel sangue (ad esempio sindrome da malassorbimento, fame);
  • Dermatite esfoliativa;
  • Mieloma
  • reumatismi;
  • Infarto miocardico;
  • Tumori maligni di qualsiasi localizzazione;
  • Assunzione di alcuni farmaci (contraccettivi orali, ormoni steroidei, glucocorticoidi).

Fosfatasi alcalina (fosfatasi alcalina)

La fosfatasi alcalina (ALP) è un enzima che scompone gli esteri dell'acido fosforico e partecipa al metabolismo calcio-fosforo nel tessuto osseo e nel fegato. La più grande quantità si trova nelle ossa e nel fegato ed entra nel flusso sanguigno da questi tessuti. Di conseguenza, nel sangue, parte della fosfatasi alcalina è di origine ossea e parte è epatica. Normalmente, un po 'entra nel flusso sanguigno della fosfatasi alcalina e la sua attività aumenta con la distruzione delle cellule ossee e epatiche, che è possibile con epatite, colestasi, osteodistrofia, tumori ossei, osteoporosi, ecc. Pertanto, l'enzima è un indicatore dello stato delle ossa e del fegato.

Le seguenti condizioni e malattie sono indicazioni per determinare l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue:

  • Identificazione di lesioni epatiche associate a ostruzione delle vie biliari (ad esempio, calcoli biliari, tumore, cisti, ascesso);
  • Diagnosi delle malattie ossee in cui vengono distrutte (osteoporosi, osteodistrofia, osteomalacia, tumori e metastasi ossee);
  • Diagnosi della malattia di Paget;
  • Cancro alla testa del pancreas e ai reni;
  • Malattia intestinale;
  • Valutazione dell'efficacia del trattamento del rachitismo con vitamina D.

Normalmente, l'attività della fosfatasi alcalina nel sangue negli uomini e nelle donne adulti è di 30 - 150 U / L. Nei bambini e negli adolescenti, l'attività enzimatica è maggiore rispetto agli adulti, a causa di processi metabolici più attivi nelle ossa. La normale attività della fosfatasi alcalina nel sangue nei bambini di età diverse è la seguente:
  • Bambini di età inferiore a 1 anno: ragazzi - 80 - 480 unità / litro, ragazze - 124 - 440 unità / litro;
  • Bambini da 1 a 3 anni: ragazzi - 104 - 345 unità / litro, ragazze - 108 - 310 unità / litro;
  • Bambini da 3 a 6 anni: ragazzi - 90 - 310 unità / litro, ragazze - 96 - 295 unità / litro;
  • Bambini 6 - 9 anni: ragazzi - 85 - 315 unità / litro, ragazze - 70 - 325 unità / litro;
  • Bambini da 9 a 12 anni: ragazzi - 40 - 360 unità / litro, ragazze - 50 - 330 unità / litro;
  • Bambini 12 - 15 anni: ragazzi - 75 - 510 unità / litro, ragazze - 50 - 260 unità / litro;
  • Bambini 15 - 18 anni: ragazzi - 52 - 165 unità / litro, ragazze - 45 - 150 unità / litro.

Un aumento dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Malattie ossee con aumento della carie ossea (malattia di Paget, malattia di Gaucher, osteoporosi, osteomalacia, cancro e metastasi ossee);
  • Iperparatiroidismo (aumento della concentrazione di ormoni paratiroidi nel sangue);
  • Gozzo tossico diffuso;
  • Leucemia;
  • Rachitismo;
  • Periodo di guarigione della frattura;
  • Malattie del fegato (cirrosi, necrosi, cancro e metastasi epatiche, epatite infettiva, tossica, farmacologica, sarcoidosi, tubercolosi, infezioni parassitarie);
  • Blocco del tratto biliare (colangite, calcoli del dotto biliare e della cistifellea, tumori del dotto biliare);
  • Carenza di calcio e fosfati nel corpo (ad esempio, a causa della fame o della malnutrizione);
  • Citomegalia nei bambini;
  • Mononucleosi infettiva;
  • Infarto polmonare o renale;
  • Neonati prematuri;
  • Terzo trimestre di gravidanza;
  • Il periodo di rapida crescita nei bambini;
  • Malattie intestinali (colite ulcerosa, enterite, infezioni batteriche, ecc.);
  • Droghe tossiche per il fegato (metotrexato, clorpromazina, antibiotici, sulfamidici, grandi dosi di vitamina C, magnesia).

Una diminuzione dell'attività della fosfatasi alcalina nel sangue si osserva nelle seguenti malattie e condizioni:
  • Ipotiroidismo (deficit dell'ormone tiroideo);
  • Scorbuto;
  • Grave anemia;
  • kwashiorkor;
  • Carenza di calcio, magnesio, fosfati, vitamine C e B.12;
  • Eccesso di vitamina D;
  • L'osteoporosi;
  • Acondroplasia;
  • Cretinismo;
  • Ipofosfatasia ereditaria;
  • Assunzione di alcuni farmaci, come azatioprina, clofibrato, danazolo, estrogeni, contraccettivi orali.

Autore: Nasedkina A.K. Specialista in ricerca biomedica.